Virologia: l’ipotesi della pompa come mezzo del virus per penetrare la cellula

Due modelli si contendevano la spiegazione del funzionamento della pompa protonica che il virus sfrutta per rilasciare nella cellula il proprio genoma

E’ un meccanismo “a navetta” quello sfruttato della pompa protonica che permette al virus dell’influenza di infettare una cellula ospite. A scoprirlo è stata una ricerca condotta da biologi della Iowa State University e del Ames Laboratory, che ne riferiscono in un articolo pubblicato su Science.
Il canale protonico è un elemento essenziale per la vita del virus dell’influenza: una volta che il virus si è attaccato a una cellula sana, questa la circonda e la ingloba con un processo di endocitosi. Una volta all’interno della cellula il virus usa la propria proteina di membrana M2 per aprire il canale protonico, in modo che dalla cellula si abbia un flusso di protoni verso il virus, con un aumento della sua acidità, che a sua volta innesca il rilascio del materiale genetico virale nella cellula. A questo punto le risorse della cellula sono impiegate per la replicazione del virus.

Il meccanismo di funzionamento di questa pompa protonica non era però finora ben chiaro e si contrapponevano due modelli. Il primo ipotizzava un canale “a otturatore” che, a causa di forze di repulsione elettrostatica, si allarga, mentre il secondo ipotizza un meccanismo “a navetta”, in cui un residuo amminoacidico della proteina in qualche modo ristruttura la propria forma in modo da catturare i protoni e riversarli all’interno della cellula.

I ricercatori hanno focalizzato la loro attenzione sulla struttura e sulla dinamica del residuo amminoacidico, un’istidina nella parte transmembrana della proteina, che hanno studiato con mezzi di spettroscopia NMR (risonanza magnetica nucleare) allo stato solido. “L’informazione strutturale ottenuta è quasi invisibile alle tecniche ad alta risoluzione convenzionali, e dimostra la capacità della NMR allo stato solido di chiarire il chimismo e le dinamiche delle proteine di membrana”, ha spiegato Mei Hong, che ha diretto lo studio.

In questo modo i ricercatori sono riusciti a scoprire che gli anelli di istidina cambiano la propria struttura, riorientandosi di 45° oltre 50.000 volte al secondo quando il canale è aperto, mentre restano immobili quando è chiuso.