Studio mostra la mobilita’ verso il cervello di una proteina legata all’Alzheimer
Alcuni ricercatori hanno scoperto che il tessuto esterno del cervello che contiene la proteina beta amiloide mal ripiegata può spostarsi e “infettare” il cervello. Depositi patologici della proteina sono stati riconosciuti come strettamente legati alla genesi della malattia neurodegenerativa chiamata morbo di Alzheimer. La ricerca è stata sostenuta dal progetto ERA-NET NEURON (Network of European Funding for Neuroscience Research), che ha sovvenzionato il progetto MIPROTRAN coinvolto in questo studio. ERA-NET NEURON, da parte sua, ha ricevuto quasi 3 Mio EUR nell’ambito del meccanismo di finanziamento ERA-NET del Sesto programma quadro (6° PQ). Lo studio è stato recentemente pubblicato sulla rivista Science.
Il morbo di Alzheimer è la più commune forma di demenza che comincia in una fase avanzata della vita e nella quale i sintomi peggiorano gradualmente. La malattia è incurabile e gli scienziati brancolano ancora nel buio per quanto riguarda le sue cause. Di solito viene diagnosticata in persone di oltre 65 anni di età anche se la forma precoce e meno diffusa di Alzheimer può manifestarsi molto prima. Ci sono oltre 27 milioni di malati in tutto il mondo e si prevede che la malattia colpirà 1 persona su 85 a livello mondiale entro il 2050.
In questo recente studio, che mirava a ottenere una maggiore comprensione della malattia, gli scienziati dell’Istituto Hertie di ricerca clinica sul cervello presso l’Università di Tübingen (UT) e del Centro di malattie neurodegenerative tedesco (DZNE) hanno iniettato tessuto cerebrale contenente amiloide proveniente da topi più anziani nell’addome di topi più giovani. Diversi mesi dopo l’iniezione, i topi più giovani mostravano segni della presenza di amiloide nel cervello.
Sia il morbo di Alzheimer che una malattia vascolare del cervello chiamata angiopatia cerebrale beta-amiloide sono caratterizzati dall’accumulo di un frammento di proteina detta Abeta. Nel morbo di Alzheimer, la Abeta mal ripiegata si deposita principalmente nelle cosiddette placche amiloidi, mentre nell’angiopatia cerebrale beta-amiloide, la proteina Abeta si accumula sulle pareti dei vasi sanguigni, interferendo con la loro funzione e, in alcuni casi, causandone la rottura con conseguente emorragia intra-cerebrale.
Nel 2006, i ricercatori di Tübingen, sotto la guida del professor Mathias Jucker, hanno riferito che l’iniezione di estratti diluiti di tessuto del morbo di Alzheimer, o del tessuto Abeta-landen dei topi, nel cervello di topi transgenici (geneticamente modificati per produrre la forma umana di Abeta) stimola l’aggregazione all’interno del cervello del topo.
In questo studio, i ricercatori hanno scoperto che il deposito di Abeta può essere indotto nel cervello del topo transgenico dalla somministrazione intraperitoneale di estratti di cervello di topo contenenti Abeta mal ripiegata. Hanno anche scoperto che il tempo necessario per indurre il deposito di amiloide nel cervello era molto più lungo per la somministrazione periferica rispetto a quella diretta al cervello. Ma in entrambi i casi, il deposito di amiloide indotto provocava anche diversi cambiamenti neurodegenerativi e neuroinfiammatori osservati comunemente nel cervello di malati di Alzheimer e di angiopatia cerebrale beta-amiloide.
“La scoperta che esistono meccanismi che permettono il trasporto di aggregati di Abeta dalla periferia al cervello solleva la questione del se l’aggregazione e la propagazione della proteina, che potrebbe essere coinvolta in altre malattie cerebrali neurodegenerative, possa essere indotta da agenti originati nella periferia,” ha commentato il professor Jucker.
Insieme ai suoi colleghi suggerisce inoltre che la proteina amiloide potrebbe avere qualità simili ai prioni. I prioni sono fatti principalmente di proteine e possono essere trasmessi per provocare disturbi del cervello come il morbo di Creutzfeldt-Jakob. Affermano comunque che “nonostante questa notevole osservazione e le apparenti similarità meccanicistiche tra l’Alzheimer e le malattie prioniche, non ci sono prove che il morbo di Alzheimer o l’angiopatia amiloide siano trasmessi tra mammiferi o umani nella stessa maniera delle malattie prioniche”.
Queste scoperte forniscono nuove informazioni sui meccanismi patogenetici sottostanti al morbo di Alzheimer, dicono, aggiungendo che ulteriori studi potrebbero portare a delineare nuove strategie per la prevenzione e la cura.
Per maggiori informazioni, visitare:
NEURON-ERANET:
http://www.neuron-eranet.eu/en/118.php
Azioni ERA-NET (6º PQ & 7º PQ):
http://ec.europa.eu/research/fp7/index_en.cfm?pg=eranet-projects-home
Science:
http://www.sciencemag.org/
